Características de una enzima catalasa

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Actualizado el 08 de marzo de 2019

Por David H. Nguyen, Ph.D.

La enzima catalasa es una de las enzimas más eficientes que se conocen, ya que cada enzima puede realizar cerca de 800.000 eventos catalíticos por segundo. La función clave de la catalasa es proteger las células del peróxido de hidrógeno (H2O2) moléculas al convertirlas en oxígeno (O2) y agua (H2O). H2O2 puede dañar el ADN.

La catalasa está formada por cuatro partes individuales, o monómeros, que se envuelven en una enzima con forma de mancuerna. Cada monómero tiene un centro catalítico que contiene una molécula de hemo, que se une al oxígeno. Cada monómero también se une a una molécula de NADPH, que protege a la propia enzima de los efectos dañinos de H2O2.

La catalasa funciona mejor a un pH de 7 y es muy abundante en los peroxisomas, que son las bolsas dentro de una célula que descomponen las moléculas tóxicas.

Estructura de catalasa: los cuatro uno y uno para todos

La catalasa es una enzima de cuatro partes, o un tetrámero. Cuatro monómeros se enrollan entre sí para formar una enzima con forma de mancuerna. Cada monómero tiene cuatro dominios o partes, como partes del cuerpo que hacen cosas diferentes.

El segundo dominio es el que contiene el grupo hemo. El tercer dominio es el conocido como dominio envolvente, que es donde los cuatro monómeros se envuelven entre sí para formar un tetrámero.

Muchos puentes salinos, o interacciones iónicas entre cadenas laterales de aminoácidos con carga positiva y negativa, mantienen unidos a los cuatro monómeros. Los monómeros se entrelazan entre sí, lo que hace que la enzima tetrámera sea muy estable.

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Cada monómero del tetrámero de catalasa contiene un grupo hemo. Los grupos hemo son moléculas en forma de disco que tienen un átomo de hierro en el centro, que se une al oxígeno. El hemo está enterrado en el medio del dominio catalítico de cada monómero. Cada monómero de catalasa también se une a una molécula de NADPH, pero en su superficie.

El NADPH está ahí para proteger la enzima del H2O2 (peróxido de hidrógeno) que debe catalizar. una h2O2 La molécula puede convertirse en una molécula de superóxido, que son dos átomos de oxígeno unidos entre sí, y uno de ellos tiene un electrón adicional que es altamente reactivo, lo que significa que puede interactuar con los electrones en los enlaces químicos de otras moléculas y romper esos enlaces.

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Radicales de oxígeno, como H2O2, son producidos por procesos celulares normales. Dado que son peligrosos para la célula, deben convertirse en moléculas benignas.

La catalasa es una de las enzimas más rápidas conocidas. Cada monómero en el tetrámero de catalasa puede realizar casi 200 000 eventos catalíticos por segundo. Dado que un tetrámero tiene cuatro monómeros, cada enzima catalasa puede realizar casi 800 000 eventos catalíticos por segundo.

La catalasa necesita este nivel de eficiencia porque H2O2 es peligroso para la célula. Las enzimas catalasa se acumulan en bolsas llamadas peroxisomas dentro de una célula. Los peroxisomas son vesículas que degradan moléculas que son tóxicas para la célula, incluidos los radicales de oxígeno como el H2O2.

pH neutro

Los investigadores han estudiado la actividad de la catalasa a un pH de 7,4 ya 25 grados Celsius (77 grados Fahrenheit). El pH óptimo para la reacción de la catalasa es alrededor de 7, por lo que una forma en que los investigadores detienen la actividad de la catalasa en un tubo de ensayo es cambiar el pH agregando un ácido fuerte o una base fuerte.

Dentro de la célula, la catalasa se acumula en los peroxisomas, que tienen pH variables cuando se miden en diferentes células. La revista «IUBMB Life» informó que se ha encontrado que los peroxisomas tienen pH que oscilan entre 5,8 y 6,0, 6,9 y 7,1 y 8,2.

Por lo tanto, diferentes peroxisomas pueden contener diferentes cantidades de catalasa, o pueden activar o desactivar la catalasa dependiendo de cómo regulan su nivel de pH interno.

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